С труктура мышечного волокна и его сокращение.

Мышечное сокращение в живой системе это механохимический процесс. Современная наука считает его самой совершенной формой биоло­гической подвижности. Сокращение мышечного волокна биологические объекты «разработали» как способ перемещения в пространстве (что значительно расширило их жизненные возможности).

Мышечному сокращению предшествует фаза напряжения, которая является результатом работы, осуществляемой путем преобразования энергии химической в механическую напрямую и с хорошим КПД (30-50 %). Накопление потенциальной энергии в фазе напряжения приводит мышцу в состояние возможного, но еще не реализованного сокращения.

У животных и человека имеются (а человек считает, что уже и неплохо изучены) два основных типа мышц: поперечнополосатые и гладкие. Поперечнополосатые мышцы или скелетные прикреплены к костям (кроме поперечнополосатых волокон сердечной мышцы, отличающихся от скелетных мышц и по составу). Гладкие мышцы поддерживают ткани внутренних органов и кожу и образуют мускулатуру стенок кровеносных сосудов, а также кишечника.

В биохимии спорта изучают ске­летные мышцы , «конкретно отвечающие» за спортивный результат.

Мышца (как макро образование, принадлежащее макро объекту) состоит из отдельных мышечных волокон (микро образований). В мышце их тысячи, соответственно, мышечное усилие – величина интегральная, суммирующая сокращения множества отдельных волокон. Различают мышечные волокна трех типов: белые быстросокращающиеся, промежуточные и красные медленно сокращающиеся. Типы волокон различаются механиз­мом их энергетического обеспечения и управляются разными мотонейронами. Типы мышц различаются соотношением типов волокон.

Отдельное мышечное во­локно – нитевидное бес­клеточное образование – симпласт . На клетку симпласт «не похож»: имеет сильно вытянутую форму в длину от 0,1 до 2-3 см, в портняжной мышце до 12 см, и толщину – от 0,01 до 0,2 мм. Симпласт окружен оболоч­кой – сарколеммой, к поверхности которой подходят окон­чания нескольких двигательных нервов. Сарколемма – это двухслойная липопротеидная мембрана (толщиной 10 нм), укрепленная сетью коллагеновых волокон. При расслаблении после сокращения они возвращают симпласт в исходную форму (рис. 4).

Рис. 4. Отдельное мышечное волокно.

На наружной поверхности сарколеммы-мембраны всегда поддерживается электрический мембранный потенциал, даже в состоянии покоя он равен 90-100 мВ. Наличие потенциала является необходи­мым условием для управления мышечным волокном (как аккумулятор для авто). Потенциал создается за счет активного (значит с затратами энергии – АТФ) переноса веществ через мембрану и ее избирательной проницаемости (по принципу – «кого хочу – того и впущу, или выпущу»). Поэтому внутри симпласта некоторые ионы и молекулы накапливаются в большей концентрации, чем снаружи.

Сарколемма хорошо проницаема для ионов К + – они накап­ливаются внутри, а наружу выводятся ионы Nа + . Соответственно, концентрация ионов Nа + в межклеточной жидкости больше, чем концентрация ионов К + внутри симпласта. Смещение pH в кислую сторону (при образовании молочной кислоты, например) увеличивает проницаемость сарколеммы для высокомолекулярных веществ (жир­ных кислот, белков, полисахаридов), которые в обычном состоянии через нее не проходят. Легко проходят (диффундируют) через мембрану низкомолекулярные вещества (глюкоза, молоч­ная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты, короткие пептиды).

Внутреннее содержимое симпласта – саркоплазма – этоколлоидная белковая структура (по консистенции напоминает желе). Во взвешенном состоянии в ней находятся включения гликогена, жировые капли, в нее «встроены» различные субкле­точные частицы: ядра, митохондрии, миофибриллы, рибосомы и другие.

Сократительный «механизм» внутри симпласта – миофибриллы. Это тонкие(Ø 1 – 2 мкм) мышечные нити, длинные – почти равны длине мышечного волокна. Установлено, что в симпластах нетренированных мышц миофибриллы располагаются не упорядоченно, вдоль симпласта, но с разбросом и отклонениями, а в тренированных – миофибириллы ориентированы по продольной оси и еще сгруппированы в пучки как в канатах. (При прядении искусственных и синтетических волокон макромолекулы полимера сначала располагаются не строго вдоль волокна и их, как спортсменов, «упорно тренируют» – ориентируют правильно – по оси волокон, путем многократной перемотки: смотри длиннющие цеха на ЗИВе и «Химволокно»).

В световой микроскоп можно наблюдать, что миофибриллы действительно «поперечно полосатые». В них чередуются светлые и темные участки – диски. Темные диски А (анизотропные) белка содержат больше, чем светлые диски I (изотропные). Светлые диски пересечены мембранами Z (телофрагмами) и участок миофибриллы между двумя Z -мембранами называется саркомером . Миофибрилла состоит из 1000 – 1200 саркомеров (рис. 5).

Сокращение мышечного волокна в целом складывается из сокращений единичных саркомеров. Сокращаясь каждый отдельно,саркомерывсе вместе создают интегральное усилие и выполняют механическую работу по сокращению мышцы.

Дли­на саркомера меняется от 1,8 мкм в покое до 1,5 мкм при умеренном и до 1 мкм при полном сокращении. Диски саркомеров, темных и светлых, заключают в себе протофибриллы (миофиламенты) – белковые нитевидные структуры. Они встречаются двух типов: толстые (Ø – 11 – 14 нм, длиной – 1500 нм) и тонкие (Ø – 4 – 6 нм, длиной – 1000 нм).

Рис. 5. Участок миофибриллы.

Светлые диски (I ) состоят только из тонких протофибрилл, а темные диски (А ) – из прото­фибрилл двух видов: тонких, скрепленных между собой мембраной, и толстых, сосредоточенных в отдельной зоне (H ).

При сокращении саркомера длина темного диска (А ) не изменяется, а длина светлого диска (I ) уменьшается, поскольку тонкие протофибриллы (светлых дисков) вдвигаются в промежутки между толстыми (темных дисков). На поверхности протофибрилл расположены особые выросты – спайки (толщиной около 3 нм). В «рабочем положении» они образуют зацепление (поперечными мостиками) между толстыми и тонкими нитями протофибрилл (рис. 6). При сокращении Z -мембраны упираются в концы толстых про­тофибрилл, а тонкие протофибриллы могут даже накручиваться вокруг толстых. При сверхсокращении концы тонких нитей в центре саркомера заворачиваются, а концы толстых протофибрилл – сминаются.

Рис. 6. Формирование спайки между актином и миозином.

Энергообеспечение мышечных волокон осуществляется с помощью саркоплазматической сети (она же – саркоплазматический ретикулум ) – системы продольных и попе­речных трубочек, мембран, пузырьков, отсеков.

В саркоплазматической сети организованно и управляемо протекают различные биохимические процессы, сеть охватывает все вместе и каждую миофибриллу отдельно. Ретикулум включает рибосомы, они осуществляют синтез белков, и митохондрии – «клеточные энергетические станции» (по определению школьного учебника). Фактически митохондрии встроены между миофибриллами, что создает оптимальные условия для энергетического обеспечения процесса сокращения мышцы. Установлено, что в тренированных мышцах число митохондрий больше, чем в тех же нетренированных.

Химический состав мышц.

Вода с оставляет70 – 80 % веса мышцы.

Белки . На долюбелковприходится от17 до 21 % веса мышцы: примерно 40% всех мышечных белков сосредоточены в миофибриллах, 30% – в саркоплазме, 14% – в митохондриях, 15% – в сарколемме, остальные в ядрах и других клеточных орга­неллах.

В мышечной ткани содержатся ферментативные белки миогеновой группы, миоальбумин – запасной белок (его содержание с возрастом постепенно сни­жается), красный белок миоглобин – хромопротеид (его называют мышечным гемоглобином, он связывает кислорода больше, чем гемоглобин крови), а также глобулины, миофибриллярные белки. Болееполовины миофибриллярных белков приходится на миозин , около четверти – актин , остальное – тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины, ферменты креатинфосфокиназа , дезаминаза и другие. В мышечной ткани имеются ядерные белки – нуклеопротеиды, митохондриальные белки. В белках стромы, оплетающей мышечную ткань, – основная часть – коллаген и эластин сарколеммы, а также миостромины (связанные с Z -мембранами).

Во дорастворимые азотистые соединения. В скелетных мышцах человека содержатся различные водорастворимые азотистые соединения: АТФ, от 0,25 до 0,4 %, креатинфосфат (КрФ) – от 0,4 до 1 % (при тренировке его количество увеличивается), продукты их распада – АДФ, АМФ, креатин. Кроме того, в мышцах содержатся дипептид карнозин, около 0,1 – 0,3 %, участвующий в восстановлении работоспособности мышц при утомлении; карнитин, отвечающий за перенос жирных кислот через кле­точные мембраны; амино­кислоты, и среди них преобладает глютаминовая (не этим ли объясняется применение глютамата натрия, читайте состав приправ, для придания пище вкуса мяса); пуриновые основания, мочевина и аммиак. Скелетные мышцы содержат также около 1,5 % фосфатидов, которые участвуют в тканевом дыхании.

Безазотистые соединения . В мышцах содержатся углеводы, гликоген и продукты его обмена, а также жиры, холестерин, кетоновые тела, минеральные соли. В зависи­мости от пищевого рациона и степени тренированности количество гликогена варьирует от 0,2 до 3 %, при этом тренировки увеличивают массу свободного гликогена. Запасные жиры в мышцах накапливаются в ходе тренировок на выносливость. Связанный с белками жир составляет примерно 1%, а в мембранах мышечного волокна может со­держаться до 0,2 % холестерина.

Минеральные вещества. Минеральные вещества мышечной ткани составляют примерно 1 – 1,5 % от веса мышцы, это, в основном, соли калия, натрия, кальция, магния. Минеральные ионы, такие как К + , Nа + , Мg 2+ , Са 2+ , Сl - , НР0 4 ~ играют важнейшую роль в биохимических процессах при сокращении мышц (их включают в состав «спортивных» добавок и минеральной воды).

Биохимия мышечных белков.

Основной сократительный белок мышц – миозин относится кфибриллярным белкам (Молекулярная масса около 470000). Важная особенность миозина – способность образовывать комплексы с молекулами АТФ и АДФ (что позволяет «отбирать» энергию у АТФ), и с белком – актином (что дает возможность удерживать сокращение).

Молекула миозина имеет отрицательный заряд и специфически взаимодействует с ионами Са ++ и Мg ++ . Миозин в присутствии ионов Са ++ ускоряет гидролиз АТФ, и, таким образом, проявляет ферментативную аденозинтрифосфатную активность:

миозин-АТФ +H2O → миозин + АДФ + H 3 PO 4 + работа (энергия 40 кДж/моль)

Белок миозин образован двумя одинаковыми, длинными полипептидными α-цепями, закрученными как двойная спираль, рис.7. Под действием протеолитических фер­ментов молекула миозина распадается на две части. Одна из ее частей способна связываться посредством спаек с актином, образуя актомиозин. Эта часть отвечает за аденозинтрифосфатазную активность, которая зависит от рН среды, оптимум – рН 6,0 - 9,5, а также концентрации КСl. Комплекс – актомиозин распадается в присутствии АТФ, но в отсутствие свободной АТФ он стабилен. Вторая часть молекулы миозина тоже состоит из двух перекрученных спиралей, за счет электростатического заряда они связывают молекулы миозина в протофибриллы.

Рис. 7. Структура актомиозина.

Второй важнейший сократительный белок – актин (рис. 7). Он может сущест­вовать в трех формах: мономерной (глобулярной), димерной (гло­булярной) и полимерной (фибриллярной). Мономерный глобуляр­ный актин, когда его полипептидные цепи плотно уложены в компактную сферическую структуру, связан с АТФ. Расщепляя АТФ, мономеры актина – А, образуют димеры, включающие АДФ: A – АДФ – A. Полимерный фибриллярный актин – двойная спираль, состоящая из димеров, рис. 7.

Актин глобулярный переходит в фибриллярный в присутствии ионов К + , Мg ++ и в живых мышцах преобладает фибриллярный актин.

В миофибриллах содержится значительное количество белка тропомиозина , который со­стоит из двух – α-спиральных полипептидных цепей. В покоящихся мышцах он образует комплекс с актином и блокирует его активные центры, поскольку актин способен связываться с ионами Са ++ они и снимают эту блокаду.

На молекулярном уровне толстые и тонкие протофибриллы саркомера взаимодействуют электростатически, так как имеют особые участки – выросты и выступы, где формируется заряд. На участке А-диска толстые протофибриллы построены из пучка продольно ориентированных молекул миозина, тонкие протофибриллы располагаются радиально вокруг толстых, образуя структуру, похожую на многожильный кабель. В центральной М-полосе толстых протофибрилл миозиновые молекулы соеди­нены своими «хвостами», а их выступающие «головы» – выросты направлены в разные стороны и расположены по пра­вильным спиральным линиям. Фактически напротив них в спиралях фибриллярного актина на определенном расстоянии друг от друга встроены мономерные глобулы актина тоже выступающие. В каждом выступе имеется активный центр, за счет которого возмож­но образование спаек с миозином. Z-мембраны саркомеров (как чередующиеся постаменты) скрепляют между собой тон­кие протофибриллы.

Биохимия сокращения и расслабления.

Циклические биохимические реакции, происходящие в мышце при сокращении, обеспечивают повторяющееся образо­вание и разрушение спаек между «головками» – выростами миозиновых моле­кул толстых протофибрилл и выступами – активными центрами тонких протофибрилл. Работа по образованию спайки и продвижению актиновой нити вдоль миозиновой требует как четкого управления, так и значительных затрат энергии. Реально в момент сокра­щения волокна образуется около 300 спаек в минуту в каждом активном центре – выступе.

Как мы уже отметили ранее, только энергия АТФ может быть непосредственно преобразована в механическую работу мышечного сокращения. Гидролизованная ферментативным центром миозина АТФ образует со всем белком миозином комплекс. В комплексе АТФ-миозин, насыщенный энергией миозин, изменяет свою структуру, а с ней и внешние «габариты» и совершает, таким способом, механическую работу по укорочению выроста миозиновой нити.

В покоящейся мышце миозин все равно связан с АТФ, но через ионы Мg ++ без гидролитического расщепления АТФ. Образованию спаек миозина с актином в покое препятствует комплекс тропомиозина с тропонином, блокирующий активные центры актина. Блокада удерживается и АТФ не расщепляется пока связаны ионы Са ++ . Когда к мышечному волокну приходит нервный импульс, выделяется пе­редатчик импульсов – нейрогормон ацетилхолин. Ионами Nа + отрицатель­ный заряд на внутренней поверхности сарколеммы нейтрализуется и происходит ее деполяризация. При этом ионы Са ++ освобождаются и связываются с тропонином. В свою очередь тропонин теряет заряд, отчего активные центры – выступы актиновых нитей деблокируются и возник­ают спайки между актином и миозином (поскольку электростатическое отталкивание тонких и тол­стых протофибрилл уже снято). Теперь в присутствии Са ++ АТФ взаимодействует с центром фермен­тативной активности миозина и расщепляется, а энергия преобразующегося комплекса используется для сокращения спайки. Цепь описанных выше молекулярных событий похожа на электрический ток, подзаряжающий микроконденсатор, его электрическая энергия тут же на месте преобразуется в механическую работу и нужно снова делать подзарядку (если хочешь двигаться дальше).

После разрыва спайки АТФ не расщепляется, а вновь образует фер­мент-субстратный комплекс с миозином:

М–А + АТФ -----> М – АТФ + А или

М–АДФ–А + АТФ ----> М–АТФ + А + АДФ

Если в этот момент поступает новый нервный импульс, то реак­ции «подзарядки» повторяются, если следующий импульс не поступает, происходит расслабление мышцы. Возвращение сокращенной мышцы при расслаблении в исход­ное состояние обеспечивается упругими силами белков мышечной стромы. Выдвигая современные гипотезы мышечного сокращения, ученые предполагают, что в момент сокращения происходит скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых, а также возможно их укорочение за счет изменения пространственной структуры сократительных белков (изменения формы спирали).

В состоянии покоя АТФ оказывает пластифицирующий эффект: соединяясь с миозином она препятствует образованию его спаек с актином. Расщепляясь при сокращении мышцы, АТФ обеспечивает энергией процесс укорочения спайки, а также работу «кальциевого насоса» – подачу ионов Са ++ . Расщепление АТФ в мышце происходит с очень большой скоростью: до 10 микромолей на 1 г мышцы в минуту. Так как общие запасы АТФ в мышце невелики (их может хватить только на 0,5-1 сек работы с максимальной мощ­ностью), для обеспечения нормальной деятельности мышц АТФ должна восстанавливаться с такой же скоростью, с какой она рас­щепляется .

Факторы, обеспечивающие мышечное сокращение:

Сродство комплекса «миозин-АТФ» к актину очень низкое;

Сродство комплекса «миозин-АДФ» к актину очень высокое;

актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина, что сопровождается конформационной перестройкой (поворот головки миозина).

Стадии мышечного сокращения:

Фиксация АТФ на головке миозина;

Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению;

Образование прочного комплекса «актин-миозин», разрушающегося только при сорбции новой молекулы АТФ;

Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Белки - регуляторы мышечного сокращения:

1) тропомиозин - фибриллярный белок, имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается в желобке между 2 спиралями G-актина. Соединяется «конец в конец», цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина;

2) тропонин - глобулярный белок, состоящий из 3 субъединиц: тропонина «Т», тропонина «С» и тропонина «I». Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина. Тропонин Т (ТнТ) - отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин «Т» конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин. Тропонин С (ТнС) - Ca2+- связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин. Тропонин I (ТнI) - ингибиторная субъединица - ненастоящий ингибитор, создающий лишь пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин «С» не связан с Са2+.

Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке:

Мышечное сокращение начинается с нервного импульса. Под воздействием ацетилхолина развивается возбуждение клеточной мембраны и резко повышается ее проницаемость для Са2+;

Са2+ поступает в цитоплазму мышечной клетки (саркоплазму) из депо - цистерн цитоплазматического ретикулума. Концентрация Са2+ в саркоплазме мгновенно увеличивается;

Кальций связывается с тропонином «С». Возникают конформационные изменения молекулы тропонина, в результате устраняется пространственное препятствие в виде тропонина «I», так как молекула тропомиозина оттягивается в сторону и открывает на поверхности актина миозин-связывающие центры. Дальше мышечное сокращение идет по схеме.

• 
  Механизм мышечного сокращения .
  Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке: - мышечное сокращение начинается с нервного импульса.


• 
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .
  Структура поперечно-полосатой мышечной ткани. Поперечно-полосатая мускулатура состоит из чередующихся толстых и тонких нитей.


• 
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .
  - транспорт гормонов и других метаболитов; - защита от чужеродных агентов; - регуляция температуры тела путем перераспределения тепла в организме.


• 
  В условиях интенсивной мышечной
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .


• 
  В условиях интенсивной мышечной работы кислород не успевает поступать в клетку. При этом распад угл... подробнее ».
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .


• 
  В условиях интенсивной мышечной работы кислород не успевает поступать в клетку. При этом распад угл... подробнее ».
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .


• 
  Механизм сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.


• 
  Активное сокращение мышцы в изометрическом и изотоническом режимах. Изометрические условия– длина мышцы фиксирована, так что когда мышца сокращается в тех местах, где она
  к ее первоначальной длине.


• 
  Механизм принудительного продвижения венозной крови к сердцу с преодолением сил гравитации под воздействием ритмических сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.


• 
  Механизм принудительного продвижения венозной крови к сердцу с преодолением сил гравитации под воздействием ритмических сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.

Найдено похожих страниц:10

Мышцы способны использовать для сокращения около 30% химической энергии, запасенной в молекулах АТФ. Для понимания биохимических процессов, протекающих в мышцах, большое значение имело открытие в 1939 г. В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой ферментативной активности комплексов актина с миозином (актомиозин). Они показали, что источником энергии сокращения мышц является гидролиз молекул АТФ при взаимодействии с актомиозином.

Образующиеся при гидролизе молекулы АДФ быстро восстанавливаются до АТФ при присоединении фосфатной группы в результате реакции

Креатинфосфат синтезируется в митохондриях в процессе окислительного фосфорилирования. Скорость дыхания и, следовательно, скорость образования АТФ в мышцах определяется скоростью потребления АТФ. При большой концентрации молекул АТФ в мышцах имеется малая концентрация молекул АДФ и неорганического фосфата. Они ингибируют активность цикла трикарбоновых кислот в митохондриях. При переходе от покоя к полной активности происходит быстрый гидролиз молекул АТФ, концентрация молекул АДФ и неорганического фосфата увеличивается, что приводит к интенсификации процесса гликолиза и окислительного фосфорилирования в митохондриях. При этом потребление кислорода может увеличиться в 20 и более раз.

При максимальной активности мышц, наряду с окислением глюкозы через цикл трикарбоновых кислот в митохондриях происходит усиленный процесс анаэробного гликолиза в трубках саркоплазматической сети. При этом выделяется молочная кислота, которая диффундирует в кровь. После некоторого периода максимальной работы у млекопитающих наблюдается учащенное дыхание. Поступающий кислород расходуется на окисление через цикл трикарбоновых кислот в тканях печени некоторой части избытка молочной кислоты, образовавшейся в период максимальной мышечной активности. При этом синтезируются молекулы АТФ. Остальная часть молочной кислоты, накопившейся в крови, превращается в печени в гликоген.

Актомиозин - комплекс миозина с F-актином - образуется в растворах при смешивании чистых фракций миозина и актина. Оказалось, что с нитями F-актина связываются только головы миозиновых молекул. При добавлении в раствор, содержащий актомиозиновые комплексы, молекул АТФ и ионов происходит диссоциация комплексов актомиозина. Головы миозиновых молекул отрываются от актиновых нитей. При этом происходит неконтролируемый гидролиз молекул АТФ.

Наличие молекул АТФ и ионов в саркоплазме живых мышечных волокон также приводит к разрыву связи тонких нитей с головами миозиновых молекул толстых нитей. После смерти животного количество молекул АТФ в саркоплазме постепенно сокращается и головы миозиновых молекул жестко прикрепляются к тонким нитям - происходит трупное окоченение (мышечные волокна не растягиваются).

При наличии ионов и молекул АТФ в саркоплазме тонкие нити сравнительно свободно перемещаются относительно толстых при наложении внешней нагрузки. Таким образом, комплексы играют роль расслабляющих агентов. Они препятствуют образованию связей (по-видимому, электростатических) между топкими нитями и головами миозиновых молекул;

Разрыв связей между тонкими нитями и головами миозиновых молекул, осуществляемый молекулами АТФ и ионами в мышцах, не приводит, однако, к гидролизу молекул АТФ. Комплексы присоединяются к головам миозиновых молекул. Такое существенно различное поведение топких нитей в саркомере и -актиновых нитей без молекул тропонина и тропомиозина в растворе с миозиновыми молекулами обусловлено наличием в тонких нитях кроме молекул актина двух других белков: тропомиозина и тропонина.

Гидролиз молекул АТФ, прикрепленных к головам миозиновых молекул, в саркомере происходит только в том случае, если уровень концентрации ионов в саркоплазме повысится до значения моль в результате выхода ионов из концевых цистерн саркоплазматической сети при поступлении нервного импульса. Таким образом, вследствие специальной организации четырех типов белков (миозина, актина, актомиозина и тропонина) процесс гидролиза молекул АТФ и, следовательно, процесс сокращения длин мышечных волокон, становится контролируемым . Роль кальция в процессе сокращения была выяснена Маршем в 1952 г. . Решающие эксперименты о контроле сокращения мышц ионами кальция в присутствии молекул тропонина и тропомиозина были выполнены Эбаши, Вебер, Мурей и др. .

Исследовались растворы голов миозиновых молекул и тонких нитей, извлеченных из мышечных волокон при удалении толстых нитей и отделении их от -пластинок. Голова миозиновой молекулы отделяется от остальной ее части с помощью специального фермента. Изолированные миозиновые головы имеют такую же химическую активность, как и неповрежденные молекулы, однако с изолированными головами работать более удобно.

При исследовании растворов миозиновых голов и тонких нитей в физиологических условиях (значения pH, концентрация ионов и т. д.) Эбаши показал, что так же, как и в случае неповрежденных мышечных волокон, гидролиз молекул АТФ полностью контролируется ионами . Однако, если из тонких нитей удалить молекулы тропомиозина и тропонина, то чувствительность к ионам полностью исчезает. Гидролиз молекул АТФ оставался неконтролируемым, пока не исчезали все молекулы АТФ. Таким образом, было показано, что кальциевый контроль становится, возможным только в присутствии комплекса молекул тропонина и тропомиозина на тонких нитях. В отдельности тропомиозин и тропонин не оказывают такого действия.

Регулирующее действие ионов на процесс мышечного сокращения можно рассматривать по аналогии с действием модуляторов

(эффекторов) на ферменты. Когда присоединяются к молекуле тропонина, сигнал о присоединении передается молекуле тропомиояина, которая передав! его семи молекулам актина. Таким образом, тропомиозин выступает как медиатор информации от тропонина . Молекулярный механизм такой передачи остается неизвестным.

В состоянии релаксации (малая концентрация ) тропонин, действуя через тропомиозин, каким-то образом подавляет взаимодействие голов миозиновых молекул с актином. При повышении концентрации ионов это препятствие снимается, молекулы АТФ гидролизируются и мышцы сокращаются. Следовательно, комплекс молекул фопонин 4- тропомиозин действует как ингибитор, а ионы - как активатор мышечного сокращения.

Регулирующая роль ионов проявляется только при наличии в саркоплазме молекул АТФ. При отсутствии молекул АТФ (после смерти животного) головы миозиновых молекул жестко связываются с тонкими нитями - наступает трупное окоченение. В саркоплазме живых мышечных волокон, молекул АТФ много. При физиологических условиях молекулы АТФ теряют четыре электрона и с ионами образуют комплексы Эти комплексы активно соединяются с головами миозиновых молекул, образуя более сложные комплексы -миозин, которые мы будем кратко называть АТФ-миозиновыми комплек сами.

Одна из рабочих гипотез о механизме осуществления контроля мышечного сокращения ионами кальция была высказана Перри в Оксфордском университете. Он предположил, что при отсутствии ионов молекулы тропонина и тропомиозина препятствуют контакту активных мест голов миозина и молекул актина. Присоединение ионов к молекулам тропонина вызывает такое конформационное изменение комплекса тропонин тропомиозин, которое снимает это стерическое препятствие.

Косвенное подтверждение гипотеза Перри получила при исследованиях диффракции рентгеновских лучей, проведенных Хаксли в 1972-1973 гг. на сокращающихся мышцах. Было показано, что во время сокращения происходит небольшое, но определенное смещение диффракционной картины, обусловленное изменением тонких нитей. Можно было думать, что эти изменения отражают смещение молекул тропомиозина в желобках двойных спиралей тонких нитей. В состоянии релаксации молекулы тропомиозина лежат вблизи внешнего края желобков. При повышении концентрации ионов они смещаются внутрь желобков, освобождая активные места молекул миозина.

Смещение молекул тропомиозина в желобках тонких нитей зарегистрировано Хаксли при исследовании диффракции рентгеновских лучей на сокращающейся мышце. В исследованиях Коэна и Марюссиана (100, 101] обнаружено, что присоединение ионов к субъединице существенно изменяет ее связь с двумя другими субъединицами комплекса. В исследованиях Хитчкука, Хаксли и Сент-Дьерди установлено, что при увеличении концентрации ионов ослабевает связь субъединицы с актином.

Перечисленные результаты качественно подтверждают стерическую модель регулирования ионами процесса мышечного сокращения. При малой концентрации ионов тропониновый комплекс расширен, субъединицы прочно связаны с актином и выталкивают молекулы тропомиозина со дна желобков двойной спирали. При этом молекула тропомиозина блокирует активные центры семи молекул актина от присоединения к ним головок миозиновых молекул (АТФ-миозиновых комплексов). При повышении уровня ионов их присоединение к субъединице приводит к сжатию тропонинового комплекса и ослаблению его связи с молекулами актина. Вследствие этого молекулы тропомиозина смещаются в желобки и освобождают активные центры молекул актина. АТФ-миозиновые комплексы голов миозиновых молекул присоединяются к активным молекулам, происходит гидролиз молекул АТФ и распад АТФ-миозиновых комплексов, что и приводит к сокращению мышц. При этом молекулы АДФ и органический фосфат переходят в саркоплазму. Далее к головам миозиновых молекул снова присоединяются комплексы образуя АТФ-миозиновые комплексы, готовые к новому циклу.

Вебер и Муррей высказали предположение, что процессу гидролиза молекул АТФ предшествует переход АТФ-миозинового комплекса в особое высокоэнергетическое гипотетическое заряженное состояние. В этом состоянии комплекс имеет большую вероятность присоединения к тонким нитям, чем комплекс, находящийся в начальном низкоэнергетическом состоянии. Остается, однако, неясным, что приводит АТФ-миозиновый комплекс в высокоэнергетическое заряженное состояние. Ведь это состояние должно предшествовать процессу гидролиза с выделением энергии.

После открытия тропонина появилось убеждение, что только комплексы тропонина с тропомиозином ответственны за контроль мышечцого сокращения ионами Однако в 1970 г. Сент-Дьерди показал, что молекул тропонина не имеется в мышцах моллюсков. По-видимому, в этих мышцах ионы осуществляют контроль процесса сокращения непосредственно через молекулы тропомиозина.

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ

ПЕНЗЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ПЕДАГОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ В.Г. БЕЛИНСКОГО

Принято на заседании Ученого совета Естественно-географического факультета протокол № ___от «___» _________2006 г.

Декан факультета ________________

Л.В. Кривошеева УТВЕРЖДАЮ

Проректор по учебной работе

______________________________

М.А. Пятин

УЧЕБНАЯ РАБОЧАЯ ПРОГРАММА

по дисциплине «Биохимия мышечного сокращения»

для специальности

020208 (012300) – «Биохимия»

Факультет естественно-географический

Кафедра биохимии

Пенза, 2006 год

ТРЕБОВАНИЯ ГОСУДАРСТВЕННОГО ОБРАЗОВАТЕЛЬНОГО СТАНДАРТА ПО ДИСЦИПЛИНЕ

Индекс

КВАЛИФИКАЦИОННЫЕ ТРЕБОВАНИЯ

Подготовка специалиста-биохимика проводится на биологических факультетах или отделениях, на кафедрах биохимии. Реализация основной образовательной программы специалиста биохимика должна обеспечиваться преподавателями, имеющими базовое образование и/или опыт работы и публикации по профилю преподаваемых дисциплин, систематически ведущих научную и научно-методическую работу, подтвержденную публикациями. Доля преподавателей с учеными степенями и званиями должна быть не менее 67%. Преподаватели специальных дисциплин, как правило, должны иметь ученую степень и опыт деятельности в соответствующей профессиональной сфере.

ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ДИСЦИПЛИНЫ

Курс «Биохимия мышечного сокращения» должен ознакомить студентов с основами молекулярного строения и функционирования мышц в норме и при патологии, а также особенностями биологических процессов, которые возникают в них в ходе занятий физическими упражнениями и спортом.

Биохимия мышечного сокращения является разделом биохимии и находится на стыке теоретической и экспериментальной физики, молекулярной биологии, физиологии человека, медицинских дисциплин.

Содержание курса составляют темы об особенностях строения и механизма действия белков мышечной ткани, энергетическом обеспечении мышечной деятельности и протекании биохимических процессов в норме, а также при физической нагрузке и при патологии. Изучение этого курса позволяет будущим специалистам понять сущность и значение процессов, протекающих в мышечных тканях организма на молекулярном уровне.

Цели курса: соединить фундаментальные сведения по биохимии человека и возможность использования этих знаний в практике физического воспитания.

Задачи курса:

Представить современные сведения об особенностях обмена веществ при мышечной деятельности;

Раскрыть биохимические основы:

изменений в организме при физической нагрузке

процессов утомления

процессов восстановления

адаптации при тренировках

методов тренировки

эффективности тренировочного процесса

спортивной работоспособности

развития двигательных качеств и выносливости спортсменов

питания

контроля за состоянием спортсменов

Программа составлена в соответствии с Государственным образовательным стандартом Высшего профессионального образования для студентов, обучающихся по специальности 020208 (012300) «Биохимия».

По учебному плану этой специальности на курс «Биохимия мышечного сокращения» отводится 68 часов, из них 34 часа на аудиторную и 34 часа на самостоятельную работу. Из 34 часов аудиторной работы 34 часа – лекции. По курсу предусмотрен зачет.

РАСПРЕДЕЛЕНИЕ УЧЕБНОГО ВРЕМЕНИ ПО СЕМЕСТРАМ И ВИДАМ УЧЕБНЫХ ЗАНЯТИЙ

семестра

СОДЕРЖАНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ

Введение

Предмет биохимии мышечного сокращения. Задачи и содержание курса. Краткий исторический обзор. Значение биохимии мышечного сокращения как учебного предмета для подготовки биохимиков. Положение биохимии мышечного сокращения в общей системе естественных наук.

Опорно-двигательная система цитоплазмы

Сократительные белки цитоскелета.

Типы волокнистых структур: микрофиламенты, микротрубочки, промежуточные филаменты. Их строение и регуляция функций.

Строение и движение ресничек. Двигательный аппарат бактерий.

Коллаген

Типы коллагена. Особенности строения коллагеновых молекул. Синтез коллагена. Наследственные болезни, обусловленные аномалиями коллагена.

Строение и химический состав мышечной ткани

Классификация мышечной ткани.

Морфологическая организация поперечно-полосатой мышцы. Структура мышечного волокна. Химический состав поперечно-полосатой мышцы. Мышечные белки, входящие в состав саркоплазмы: миоглобин, парвальбумины. Сократительные белки: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин Т, тропонин I , тропонин С, - и -актин. Небелковые азотистые экстрактивные вещества. Безазотистые вещества.

Особенности химического состава сердечной мышцы и гладкой мускулатуры.

Изменение химического состава мышечной ткани в онтогенезе.

5. Функциональная биохимия мышц

Биохимический цикл мышечного сокращения. Регуляция сокращения и расслабления мышц: актиновая регуляция поперечно-полосатых мышц, миозиновая регуляция гладких мышц. Роль ионов кальция и модуляторных белков.

6. Биоэнергетические процессы при мышечной деятельности

Анаэробный (миокиназный, креатинфосфокиназный и гликолитический) и аэробный (окислительное фосфорилирование) пути ресинтеза АТФ при мышечной деятельности. Соотношение различных путей ресинтеза АТФ при мышечной деятельности разной мощности и интенсивности. Последовательность включения разных энергетических источников.

7. Биохимия физических упражнений и спорта

Биохимические особенности транспорта кислорода и его депонирование в мышцах. Кислородное потребление при работе, кислородный дефицит и кислородный долг. Энергетическая стоимость и кислородный запрос упражнений.

Биохимические изменения, происходящие в мышечной системе, внутренних органах, крови и ЦНС под влиянием тренировки. Биохимические изменения при стандартной и максимальной работе, при утомлении, в период отдыха. Последовательность биохимических изменений при тренировке и растренировке. Биохимические изменения при перетренировке.

Биохимическое обоснование классификации спортивных упражнений по относительной мощности. Биохимические изменения в организме при выполнении циклических (бег, плавание, велосипедный, лыжный и конькобежный спорт) и ациклических (тяжелая атлетика, бокс, гимнастика, борьба) упражнений.

8. Биохимические изменения в мышцах при патологии

Примерное распределение часов по темам

п/п

ПРИМЕРНЫЕ ТЕМЫ КОНТРОЛЬНЫХ РАБОТ

1. Типы мышечной ткани. Строение мышц. Биохимия мышечного сокращения. Обмен веществ при мышечной деятельности – Тест.

Литература

Основная:

Дополнительная:

2. Биохимические изменения в организме при выполнении упражнений различной мощности и продолжительности. Биохимические факторы утомления и восстановления. Закономерности биохимической адаптации при спортивной тренировке. Биохимические основы выносливости, скоростно-силовых качеств, спортивной работоспособности. – Решение задач.

Литература

Основная:

1. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. В 3-х томах. 2-е изд. – М.: Мир, 1994

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2002

3. Мари Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: Пер. с англ. – М.: Мир, 1993

4. Биохимия / Под ред. Меньшикова В.В., Волкова Н.И. – М.: Физкультура и спорт, 1986

5. Волков Н.И. Биохимия мышечной деятельности. – М.: Олимпийский спорт, 2001.

6. Яковлев Н.Н. Биохимия спорта. – М.: Физкультура и спорт, 1974

7. Яковлев Н.Н. Химия движения. – Л.: Наука, 1983

Дополнительная:

1. Физиология человека / Косицкий Г.И. – М.: Медицина, 1985, 544с.

2. Биохимия и молекулярная биология / Эллиот В., Эллиот Д.; Пер. с англ.: О.В. Добрыниной и др.; Под ред. А.И. Арчакова – М.: МАИС «Наука/Интерпериодика», 2002, 446с.

3. Ленинджер А. Биохимия. Т. 1 – 3. М.: Мир, 1985

ФОРМА ИТОГОВОГО КОНТРОЛЯ ЗНАНИЙ – ЗАЧЕТ

ПРИМЕРНЫЙ ПЕРЕЧЕНЬ ВОПРОСОВ К ЗАЧЕТУ

Особенности обмена веществ при мышечной деятельности.

Типы мышц и мышечных волокон. Структурная организация мышечных волокон. Химический состав мышечной ткани.

Структурные и биохимические изменения в мышцах при сокращении и расслаблении. Молекулярный механизм мышечного сокращения.

Регуляция сокращения и расслабления мышц: актиновая регуляция поперечно-полосатых мышц, миозиновая регуляция гладких мышц. Роль ионов кальция и модуляторных белков.

Общая характеристика механизмов энергообразования. Креатинфосфокиназный, гликолитический, миокиназный, аэробный механизмы ресинтеза АТФ. Соотношение различных путей ресинтеза АТФ при мышечной деятельности разной мощности и интенсивности. Последовательность включения разных энергетических источников.

Общая направленность изменения биохимических процессов при мышечной деятельности. Транспорт кислорода к работающим мыщцам и его потребление при мышечной деятельности.

Биохимические изменения в отдельных органах и тканях при мышечной работе. Классификация физических упражнений по характеру биохимических изменений при мышечной работе.

Биохимические факторы утомления.

Биохимические основы процессов восстановления.

Факторы, лимитирующие физическую работоспособность человека. Показатели аэробной и анаэробной работоспособности спортсмена.

Влияние тренировки на работоспособность спортсменов. Возраст и спортивная работоспособность.

Биохимическая характеристика скоростно-силовых качеств. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки спортсменов.

Биохимические факторы выносливости. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости.

Физические нагрузки, адаптация и тренировочный эффект. закономерности развития биохимической адаптации и принципы тренировки. Специфичность адаптационных изменений в организме при тренировке.

Обратимость адаптационных изменений при тренировке. Последовательность адаптационных изменений при тренировке.

Взаимодействие тренировочных эффектов в процессе тренировки. Цикличность развития адаптации в процессе тренировки.

Принципы рационального питания спортсменов. Энергопотребление организма и его зависимость от выполняемой работы. Сбалансированность питательных веществ в рационе спортсменов.

Роль отдельных химических компонентов пищи в обеспечении мышечногй деятельности. Пищевые добавки и регулирование массы тела.

Задачи, виды и организация биохимического контроля. Объекты исследования и основные биохимические показатели. Основные биохимические показатели состава крови и мочи, их изменение при мышечной деятельности. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения организма при мышечной деятельности.

Биохимический контроль за уровнем тренированности, утомления и восстановления организма спортсмена. Контроль за применением допинга в спорте.

II . Подготовка докладов: Биохимические основы различных видов спорта.

План:

подключение энергетических систем и их адаптация при тренировке

мощность и емкость аэробного и анаэробного процессов

биохимические изменения в организме

процессы утомления и восстановления

специфичность адаптационных изменений при тренировках

биохимия питания

УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ

Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. В 3-х томах. 2-е изд. – М.: Мир, 1994

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2002

Ленинджер А. Биохимия. Т. 1 – 3. М.: Мир, 1985

Мари Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: Пер. с англ. – М.: Мир, 1993

Биохимия и молекулярная биология / Эллиот В., Эллиот Д.; Пер. с англ.: О.В. Добрыниной и др.; Под ред. А.И. Арчакова – М.: МАИС «Наука/Интерпериодика», 2002, 446с.

Биохимия / Под ред. Меньшикова В.В., Волкова Н.И. – М.: Физкультура и спорт, 1986

ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ЛИТЕРАТУРА

Волков Н.И. Биохимия мышечной деятельности. – М.: Олимпийский спорт, 2001.

Физиология человека / Косицкий Г.И. – М.: Медицина, 1985, 544с.

Яковлев Н.Н. Биохимия спорта. – М.: Физкультура и спорт, 1974

Яковлев Н.Н. Химия движения. – Л.: Наука, 1983

Учебная рабочая программа по дисциплине «Биохимия мышечного сокращения» для специальности 0202028 (012300) – «Биохимия» обсуждена и одобрена на заседании кафедры биохимии

Протокол № _____ от «____»_____________ 2006 года

Зав. кафедрой биохимии

д.б.н., профессор _________________________________ М.Т. Генгин

(подпись)

Одобрено методическим советом Естественно-географического факультета

Протокол №____________ от «_____ » ___________ 2006 года

Председатель Методического совета

Естественно-географического факультета,

к.т.н., доцент ___________________________ О.В. Зорькина

(подпись)

Составитель:

Канд. биол. наук, доцент Петрушова О.П. _________________________

(подпись)

Рассмотрим, к чему сводятся представления о механизме попеременного сокращения и расслабления мышц. В настоящее время принято считать, что биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий (рис. 20.8):

1) миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Н 3 РО 4 (P i), но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза . Поэтому данный процесс носит скорее стехиометрический, чем каталитический, характер (см. рис. 20.8, а);

По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофибрил-лах и межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой при участии особого Са 2+ -связывающего белка , получившего название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур.

Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са 2+ в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость акто-миозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого количества ионов Са 2+ в саркоплазму.

Как отмечалось, «чувствительность» актомиозиновой системы к ионам Са 2+ (т.е. потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са 2+ до 10 –7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях F-акти-на)